コラーゲンの分子構造

今回はコラーゲンの分子構造について少し詳しく説明します。

これまでも解説していますが、動物がここまで高度に進化できたのはコラーゲンというタンパク質が存在したからと言っても過言ではなく、皮膚や骨や軟骨、血管などの様々な臓器に欠かせないものです。

では、なぜコラーゲンがそんな大切な役割を担うことができるタンパク質なのでしょうか?

それは、ひとことで言うと「繊維構造」だということです。

繊維と言えば「食物繊維」が思い浮かびますが、食物繊維も植物の高度な進化には大切な役割を果たしていますから、高度な生命には「繊維」がポイントだということになります。

コラーゲンの分子構造

では、タンパク質の繊維であるコラーゲンの構造について、その繊維を解くように詳しく解説してみましょう。

コラーゲン繊維の最小の1本は、約20種類のアミノ酸がつながった「ポリペプチド鎖(α鎖)」です。

体内のコラーゲンで一番多いⅠ型コラーゲンのα鎖は、アミノ酸残基数1,000程度のポリペプチドで分子量約10万です。

そして、このα鎖3本が左巻きの螺旋(らせん)状に絡み合い、分子量約30万で長さ約300nm(ナノメートル)、直径が約2nmの細長い棒状のタンパク質となり、これを「トロポコラーゲン」と言いコラーゲン分子のことを指します。<1nm=100万分の1㎜>

図は、細胞から分泌されたばかりでN末端とC末端が付いた状態(プロコラーゲン)ですが、その両末端が酵素によって切断されたものが「トロポコラーゲン」です。

そしてさらに、トロポコラーゲン同士が1分子の約1/4にあたる67nmごとに規則的にずれて各鎖間に架橋結合が形成されて線維束を形成しており、これを「コラーゲン細線維」と言います。

このコラーゲン細線維がさらに多く寄り集まって、結合組織内で強大な線維を形成しており、これが「コラーゲン線維」と言われます。

まとめると、

アミノ酸 ⇒ ポリペプチド(α鎖) ⇒ トロポコラーゲン ⇒ コラーゲン細線維 ⇒ コラーゲン線維

となります。

螺旋を造る分子構造

アミノ酸組成

コラーゲンは他のタンパク質とは違う特異なアミノ酸組成であることはこれまでも解説してきましたが、グリシン(Gly)が約3分の1を占め、プロリン(Pro)ヒドロキシプロリン(Hypro)が約21%、アラニンが11%と、20種類のアミノ酸のうちこの4種類で約3分の2を占めるという、かなり偏った構成となっています。

前図を拡大してみていただくとわかりますが、α鎖のアミノ酸配列は「グリシン ― X ― Y」という並びが続いており、Xにはプロリン、Yにはヒドロキシプロリンであることが多く、この配列が螺旋状を作り3本のα鎖を強く結びつけて、丈夫なコラーゲン線維を作ってることがわかっています。

コラーゲンの分子構造

そして、この捻じれた構造によってコラーゲンそのものはヒトの消化酵素では分解できず、コラゲナーゼなどの特異的な酵素でしか分解されません。

最近になって、人間の消化酵素では分解されにくい「グリシンとプロリン」「グリシンとヒドロキシプロリン」のペプチドがコラーゲン代謝を亢進させるのではないかという研究が進んできています。

以上、コラーゲンの分子構造について解説しました。